*Enzymer är Katalysatorer
Enzymer, Katalys och
Kinetik
MNXA10/12
Påskyndar reaktioner utan att själv förbrukas.
Kan ingå i delreaktioner men återbildas alltid
A
Hans-Erik Åkerlund
Hastighet
Specificitet
Reglerbarhet
A+E
AE
B
BE
B+E
*Påverkar inte jämvikten
K lika som utan enzym.
Påskyndar att jämvikten ställer in sig.
Hastighet
HOCH 2
OH
OH
Glukos + 6 O2
O
Behovet av katalys
Karboanhydras
Okatalyserat 5 sek
Katalyserat 1 mikrosekund
106 reaktioner/sekund
Världens snabbaste enzym
OH
OH
6 CO2 + 6 H2O
K=104900
1
Proteaser
Okatalyserat 10 - 100 år, rumstemperatur och neutralt pH
Katalyserat 1 ms
1000 /sek
1011 gånger snabbare (Generellt för enzymer Hastighetsökning 106 - 1017 gånger)
Dessutom specifikt och reglerat
Specificitet
Peptidbindningar
Papain - ospecifikt
Trypsin - på C-sidan om
Arginin och Lysin
Nedbrytning i tarmen
Utsöndras av pankreas
Trombin - på C-sidan
av Arginin
Deltar i blodkoaguleringen
Enzymer och Jämvikt
Enzymer påskyndar jämviktsinställningen
men inte själva jämviktsläget
Varför påskyndas reaktioner?
Aktiveringsenergi
Enzymer
-gör att det krävs mindre
aktiveringsenergi.
-påverkar inte energiskillnaden
mellan substrat och produkt
2
Kinetik
Hastigheter för kemiska reaktioner
Katalytiska Strategier
1. Närhet
2. Generell syra-bas
3. Kovalent
4. Metalljon
Vanliga kemiska reaktioner
1:a ordningens reaktion
A
B
v = d[A]/dt= - k1 [A]
2:a ordningens reaktion
C+D
E+F
v = d[C]/dt = d[D]/dt = - k2 [C][D]
Vanliga kemiska reaktioner utan enzym
Hastigheten direkt proportionell mot koncentrationen av substrat.
Michaelis-Menten
Enzymkatalyserad reaktion
Upvisar mättnad dvs vid höga koncentrationer av substrat ökar
inte hastigheten även om vi ökar koncentrationen av substratet.
v = Vmax*[S]/(KM+[S])
Avsätt v 0 som funktion av [S]
Karaktäristiskt för enzymkatalyserad reaktion.
Begränsat av mängden
katalytiska ytor
‘active sites’
3
Allostera enzymer
Kintetik och reversibel inhibering
-följer inte Michaelis-Menten kinetik
-uppvisar sigmoid aktivitetskurva
-visar mättnad som alla andra enzymer
-oftast flera subenheter
-bindning av substrat till enzymet gör att
enzymet blir mer arktivt
Tävlande inhibering
Inhibitor binder till aktiva ytan
Liknar ofta substratet
-nyckelpunkter i metabolismen
-starkt reglerade
-energetiskt enkelriktade reaktioner
Ex Kymotrypsin
Ett proteas med katlytiskt aktiv serin
Hydrolys av
peptidbindning
Icke tävlande inhibering
Specificitet
Sidogrupper på de
närmaste aminosyrorna
Sn fickor i proteaset
Pn sidogrupper i substratet
Specificitet
C-sidan om aromatiska eller
stora opolära grupper
Klyvningsställe
4
Reaktionssekvens Kymotrypsin
(och andra serinproteaser)
Den katalytiska triaden
Flyttar tillfälligt en proton från serin
till histidin med stöd av asprartat.
Triaden tar proton
Serin alkoxiden gör en
nukleofil attack på karbonylkolet
Genererar alkoxidjonen av serin
som är starkt reaktiv (nukleofil)
Stabilisering av oxyanjonen
Återgång, upptag av proton
från Histidin och brytning av
peptidbindning
Ena delen av peptiden frisätts
Andra kovalent förestrad till serinet
Peptid binder in
Vatten avlämnar proton till
Histidin Hydroxidjonen gör en
nukleofil attack på karbonylkolet
Enzym
Enzym
Karboanhydras
Zn2+ prostetisk grupp
Metalljonkatalys
Aktivering av vatten
(istället för 15.7 för fritt vatten)
kcat=106 s-1
ca 7 miljoner ggr
snabbare än utan katalys
Hasthetsbegränsningen
ligger i borttagande av protonen.
5
