Proteinstrukturer:
4 nivåer:
Primärstruktur
Talar om vilka aminosyror som ingår i ett
protein och i vilken ordningsföljd som dessa är
ihopkopplade.
Sekundärstruktur
Lokala strukturer som uppkommer när
vätebindningar bildas mellan olika aminosyror
i polypeptidkedjan.
2 huvudtyper;
-helix (se sid. 192)
3.6 aa/varv
Vätebindning mellan aa1 och aa5
-struktur (se sid. 192)
-parallell
-antiparallell
Tertiärstruktur (3D-struktur)
I ett givet protein intar -helixar, -strukturer
och polypeptidslingor utan sekundärstruktur
bestämda platser i rymden.
Flera olika intramolekylära krafter stabiliserar
tertiärstrukturen:
- vätebindningar
- elektrostatiska krafter
- hydrofobinteraktioner
- kovalenta S-S-bryggor
Kvartärstruktur
Många proteiner består av mer än en polypeptidkedja. Kvartärstrukturen anger hur de
olika polypeptidkedjorna interagerar med
varandra i rymden.
Denaturering:
Denaturering innebär att bindningarna som
håller samman sekundär-, tertiär- och kvartärstrukturen bryts. När den tredimensionella
strukturen förstörs, förloras de biologiska
egenskaperna.
Denatureringen kan vara reversibel eller
irreversibel.
- Irreversibel;
VÄRME
pH
- Reversibel;
VISSA SALTER
- GuHCl
- (NH4)2SO4
Enzymer:
ENZYM
– katalytiskt aktivt protein
- möjliggör många reaktioner
som utanför cellen sker ytterst
långsamt
Varje enzym kräver olika betingelser (pH,
temperatur) för att fungera optimalt.
Effektiviteten hos enzymerna varierar:
- Kolsyraanhydras:
CO2 + H2O H+ + HCO3Effektivitet: En molekyl kolsyraanhydras
omvandlar 106 CO2 per sekund.
- Succinatdehydrogenas:
Succinat + FAD Fumarat + FADH2
Effektivitet: En molekyl succinatdehydrogenas omvandlar 20 succinat per sekund
Hur kan ett enzym få en reaktion att gå fortare?
En av drivkrafterna för kemiska reaktioner är
strävan mot energiminimum, d v s produkterna
har lägre energiinnehåll än reaktanterna.
För att starta reaktionen måste dock en viss
mängd energi tillföras, AKTIVERINGSENERGIN, EA.
Se sid. 223.
Enzymet sänker alltså aktiveringsenergin och
då går reaktionen fortare.
- substratet hålls i närheten av och rätt
orienterat gentemot grupper i enzymet som
medverkar i katalysen
Enzymer är specifika:
Enzymer reagerar bara med ett ämne eller en
ämnesgrupp (substrat):
Substrat
Ex.
Ureas urea
Alkoholdehydro
alkoholer
genas
De flesta enzymnamn slutar med ändelsen –as.
Substratet binds till enzymets aktiva yta som
ofta är en klyfta eller ett hålrum inne i
enzymet. Polypeptidkedjans ihopveckning ger
en tredimensionell form som gör att endast
substrat med ”rätt” struktur kan binda till
enzymet och ge vissa produkter.
E + S –> ES –> E + P
Enzymer kan blockeras:
Ämnen med en struktur som liknar substratet
kan ibland binda till enzymet och blockera
dess aktiva yta. Ett sådant ämne kallas INHIBITOR.
Detta kan utnyttjas medicinskt:
* Stafylokocker kan bekämpas med sulfapreparat:
Se sid. 223.
-Bakterierna behöver p-aminobensoesyra för sin tillväxt
-4-aminobensensulfonamid har liknande struktur och kan
blockera ett enzym som är nödvändigt för bakterietillväxten.
* Personer som metanolförgiftats ges stora
mängder etanol:
CH3OH metanol
CH3CH2OH etanol
Koenzymer:
Många enzymer måste för att fungera ha hjälp
av koenzymer. Koenzymerna är reversibelt
associerade till enzymerna till skillnad mot
prostetiska grupper som är fast bundna.
Vanliga koenzymer:
- NAD+ (nikotinamidadenindinukleotid)
Binder till dehydrogenaser, d v s
enzymer som tar bort väte från ett
substrat.
- FAD ( flavinadenindinukleotid)
Fungerar också som väteacceptor.
Flera B-vitaminer är förstadier till koenzymer
(NAD+, niacin; FAD, riboflavin).
Prostetisk grupp
Många proteiner innehåller andra kemiska
grupper än aminosyror.
När en sådan grupp är fast bunden och har
avgörande betydelse för proteinets funktion
kallas den PROSTETISK GRUPP.
Ex. Hemgruppen i
hemoglobin är en
prostetisk grupp
