Tentamen med svarsmallar Biokemi KE7001p3, 15:e mars 2007, 09

Tentamen med svarsmallar Biokemi KE7001p3, 15:e mars 2007, 0915 - 1500.
Max poäng = 76 p. Slutlig gräns för godkänd = 36 p (47 %).
1. a) Vad krävs för att en (kemisk) reaktion ska kunna ske spontant? (1p)
b) Markera polära och icke-polära delar i nedanstående molekyl. Vilken typ av ämne
är det, och vad heter molekylen? (2p)
COO+H3 N C
H
CH2
CH2
CH2
NH
C NH2 +
NH2
c) Arrangera molekylerna nedan så att de vätebinder med maximalt antal
vätebindningar. Ange också avståndet mellan donor och acceptoratom i en typisk
vätebinding. Vätebinding mellan bl.a. de här två molekylerna är grundläggande för
hur en mycket viktig biomolekyl fungerar. Vilken molekyl, och varför? (2p)
CH3
HN
N
R
R
(5 p)
Svarsmall:
a) Gibbs fria energi (G ) måste minska (1p), dvs produkterna måste ha lägre fri
energi än utgångsämnena (G = H – TS < 0).
b) Amino-, karboxyl- och guanidogrupperna är polära. Kolkedjan är apolär (1p).
Molekylen är en aminosyra (0.5p), närmare bestämt arginin (0.5p).
c) Vätebindningar -NH2····O= och N····HN< (0.5p). Typiskt vätebindningsavstånd är
ca 3 Å (2.7-3.2 Å). Bygger upp DNA (0.5p) och håller ihop dubbelspiralens strängar
genom basparning (0.5p). Molekylerna är nukleinsyrabaserna Adenin och Tymin.
b)
c)
polär
COOCH2
CH2
CH2
NH2
N
H
opolär
+H3 N C
N
R
N
HN
N
NH
CH3
O
N
O
R
C NH2 +
NH2
Adenosin
polär
Sidan 1 av 10
Tymidin
2. a) Komplettera nedanstående dipeptid vid pH 7. Ange R1 och R2 som sidokejor.
Markera phi och psi vinklarna med pilar och markera även peptidbinding. Vilken eller
vilka av dessa bindningar har begränsad vridbarhet? (3p)
C
C
b) Aminosyrornas sidokedjor har olika egenskaper. Para ihop aminosyresekvenserna (1-4)
med dess troliga plats (A-D) i en globulär proteinstruktur. (2p)
1. Arg-Asp-Lys
2. Pro-Gly-Gly
3. X-Serin-X
4. Trp-Leu-Phe
(X=variabel)
A. Begravt i proteinet
B. Exponerat på proteinytan
C. I aktiva ytan på en grupp proteaser
D. I en loopregion
(5 p)
Svarsmall:
Peptidbindning
- kan inte rotera
R1
O
H3N
C
C
H +
R2
N
C
C
H H O
-
O
Roterbara
bindningar
= Phi-vinkel
= Psi-vinkel
a) Helt rätt formel 1p, rätt laddningar 0,25p, 0,5p för varje korrekt bindning/vinkel,
korrekt begränsad vridbarhet 0,25p. Totalt 3p.
b) Svar: 1B, 2D, 3C, 4A
Totalt 2p (0,5p per rätt delsvar)
3. a) Proteiners struktur kan beskrivas i fyra nivåer. Koppla ihop nedanstående påståenden
(A-D) med rätt strukturnivå: primär (1), sekundär (2), tertiär (3) och kvartär (4).
Skriv in ditt förslag på rätt nivåsiffra inom parenteserna nedan. (2p)
A. Med denna nivå ( ) menas den övergripande veckningen av en peptidkedja.
B. Denna nivå ( ) anger aminosyrasekvensen.
C. Denna nivå ( ) beskriver hur olika peptidkedjor (subenheter) sitter ihop i ett
oligomert protein/proteinkomplex.
D. Med denna nivå ( ) menas hur en peptidkedja veckar ihop sig med regelbundna
vätebindingsmönster i huvudsak till alfa-helixar, beta-strängar och beta-böjar.
Sidan 2 av 10
b) Ett proteins struktur bestäms av aminosyresekvensen, dvs sidokedjornas egenskaper har
stor betydelse för veckningen. Vad kallas den huvudsakliga effekt/kraft som antas driva
veckningsprocessen (och som också gör att lipidmembraner hålls ihop), och hur fungerar
den? (1p)
(3 p)
Svarsmall:
a) A beskriver tertiärnivå (3); B – primärnivå (1); C – kvartärnivå (4); D –
sekundärnivå (2). (0,5p per rätt alternativ, totalt 2p)
b) Den Hydrofoba effekten (0,5p) gör att hydrofoba delar av t.ex. proteiner och lipider
klumpar ihop sig med varanda för att undvika kontakt med vatten (0.5 p).
4. Du vill isolera ett växtprotein som sägs innehålla en ovanligt stor andel av
aminosyrorna lysin och arginin. Efter att ha funderat ett tag bestämmer du dig för att i
ett av reningsstegen använda dig av en kolonn fylld med en katjonbytare dvs. ett
jonbytarmaterial som har negativt laddade ligander. Försöket görs vid pH 7.0.
a) Beskriv principen för jonbyteskromatografi och hur man kan utföra ett sådant
experiment. (2 p)
b) Motivera varför just en katjonbytare kan vara lämplig att använda i detta fall. (1 p)
c) Efter jonbyteskromatografin kör du en SDS–polyakrylamidgelelektrofores (SDS–
PAGE) för att analysera dina fraktioner och ser då att ditt växtprotein har en
molekylvikt på c:a 25.000 Da. Gelfiltreringskromatografi ger dock indikationer på att
molekylvikten är c:a 75.000 Da. Ge en möjlig förklaring. (1 p)
(4 p)
Svarsmall:
a) I jonbyteskromatografi utnyttjar man förmågan hos molekyler att binda reversibelt
till immobiliserade laddade grupper. Beroende på proteinets laddning vilket i sin tur
beror av pH väljer man positivt eller negativt laddade ligander. (1 p)
Ett experiment kan gå till på så sätt att man packar en kolonn med önskad jonbytare
och jämviktar denna i en buffert med låg jonstyrka. Provet appliceras och kolonnen
tvättas med 2-3 kolonnvolymer av buffert med låg jonstyrka, detta för att obundet
material ska få tillfälle att tvättas bort från kolonnen. Bundet material kan senare
elueras genom att jonstyrkan höjs (alternativt pH-ändring). (1 p)
b) Ett lysin- och argininrikt protein blir sannolikt positivt nettoladdat vid pH 7.0 och
kan därför binda till en katjonbytare. (1 p).
c) SDS-PAGE utförs under denaturerande förhållanden vilket gör att eventuella
multimera former av ett protein normalt bryts ner till subenheter. Gelfiltreringen har
troligen utförts under nativa förhållanden och ger en molekylvikt som är tre gånger så
stor. Proteinet är därför troligen en trimer. (1 p)
5. Vilka av följande påståenden är falska respektive sanna:
a) Enzymet som används vid PCR, t.ex. Taq-polymeras, är ett
DNA-polymeras.
SANT
FALSKT
b) Plasmider har uppfunnits av forskare och används enbart
för att klona gener.
SANT
FALSKT
Sidan 3 av 10
c) Restriktionsenzymer katalyserar ligeringen av två DNA
fragment.
SANT
FALSKT
d) Dideoxynukleotider används vid sekvensning men är även
ett naturligt substrat vid cellens DNA-replikation.
SANT
FALSKT
e) Vid normal PCR sker en linjär förökning av DNA
fragment.
SANT
FALSKT
f) DNA-ligas känner igen och klyver specifika DNA
sekvenser.
SANT
FALSKT
g) Vid vanlig sekvensning behövs en oligonukleotid-primer
men vid PCR behövs oftast två oligonukleotid-primers.
SANT
FALSKT
h) Bioteknik är enbart av ondo och borde aldrig mer belönas
med Nobelpris.
SANT
FALSKT
(4 p)
Svarsmall:
Sant: a, g // Falskt: b, c, d, e, f, h // (0.5p för varje korrekt svar)
-----------------------------------------b) Plasmider förekommer normalt i levande celler – speciellt i bakterier. De ger cellen
en överlevnadsfördel och bär ofta på antibiotikaresistensgener.
c) Restriktionsenzymer känner igen korta nukleotidsekvenser vilka de klyver
d) Dideoxynukleotider tillverkas syntetiskt och stoppar vidare DNA replikation när de
sätts in i DNA kedjan (sker i provrör).
e) Vid normal PCR sker en exponetiell förökning (ett DNA fragment blir två som
sedan blir fyra osv.)
f) DNA ligas binder kovalent (ligerar) två DNA fragment
6. a) Serinproteaser som trypsin, chymotrypsin, och elastas har likartade aktiva ytor
och använder samma mekanism för att klyva polypeptidkedjor. Vilka tre sidokedjor
finns alltid i aktiva ytan hos serinproteaser? Ange (översiktligt) hur var och en av de
tre aminosyrorna deltar i den katalytiska reaktionsmekanismen. (3.5p)
b) De tre enzymerna använder alla samma reaktionsmekanism för att klyva
peptidbindningar men har väldigt olika substratspecificitet. Förklara! (Rita gärna
figur!) (1.5p)
(5 p)
Svar: a) I aktiva ytan finns hos alla dessa enzymer en s.k. katalytisk triad bestående
av en serin, en histidin och en asparaginsyra (0.5p). Histidinen fungerar som syra/baskatalysator i flera olika skeden, bl.a. tar den en proton från serinsidokedjans
hydroxylgrupp så att denna aktiveras och blir en effektiv nukleofil (1p). Serinen
fungerar som nukleofil och attackerar karbonylkolet i peptidbindningen som skall
klyvas (1p). Asparaginsyran hjälper till att rikta in histidinen och stabiliserar den
laddade formen av His-sidokedjan (1p). b) Substratspecificiteten bestäms av
aminosyrorna i specificitetsfickan. Glyciner möjliggör bindning av stora sidokedjor i
specificitetsfickan hos chymotrypsin, strörre sidokedjor i dessa positioner ger
specificitet för små aminosyror hos elastas. En negativt laddad aminosyra (Asp) i
botten på fickan ger specificitet för positivt laddade aminosyror (Arg, Lys) i trypsin.
(1.5p)
Sidan 4 av 10
7. a) Genom kinetiska mätningar kan man bestämma kcat/KM (den s.k.
specificitetskonstanten), som är ett mått på hur effektivt ett enzym är med
avseende på ett substrat jämfört med ett annat. Kvoten kcat/KM används också för att
jämföra effektiviteten hos olika enzymer. Varför är kcat/KM ett bra mått på
enzymeffektivitet? (1p)
b) Följande tabell ger kcat och KM för ett antal artificiella chymotrypsinsubstrat.
Vilken av aminosyrorna Phe och Tyr föredrar enzymet att klyva efter? (Motivera
svaret!) (1p)
KM
kcat
-1
(s )
(mM)
Ac-Tyr-NH2
0.17
34
Ac-Phe-NH2
0.06
30
0.63
21
Ac-Tyr-Gly-NH2
Ac-Phe-Gly-NH2
0.14
14
Ac-Tyr-Ala-NH2
8.5
17
Ac-Phe-Ala-NH2
2.8
28
Ac = Acetat kopplad till aminosyrans aminogrupp med peptidbindning.
NH2 = Amin kopplad till aminosyrans karboxylgrupp med peptidbindning
Substrat
(2 p)
Svar: a) kcat/KM är ett mått på hur snabbt enzymet är vid låga substratkoncentrationer,
[S] << KM. Då bestäms reaktionshastigheten av v0 = (kcat/KM) * [E][S] (2p). Har man
två substrat med samma koncentration [A] och [B] får man för en given
enzymkoncentration:
vA = (kcat/KM)A * [E][A]
vB = (kcat/KM)B * [E][B]
Om [A] = [B] får vi vA/ vB = (kcat/KM)A / (kcat/KM)B
b) Chymotrypsin föredrar att klyva efter Tyr – genomgående högre kcat/KM för Tyr än
Phe. (1p)
8. Enzymet E som följer Michaelis-Menten-kinetik har ett Km på 1.8 μM
(mikromolar). Initiala hastigheten är 3 μM/min (mikromolar/min) vid en
substratkoncentration på 5 mM (millimolar). Vad är den initiala hastigheten när [S] är
lika med
a) 2.5 mM (millimolar) (1p)
b) 1.8 μM (mikromolar) (1p)
c) 0.2 μM (mikromolar)? (1p)
(3 p)
Svar: När [S] = 5000 μM så gäller [S] >> Km, och alltså är v0 = Vmax = 3 μM/min
a) här, liksom vid varje substratkoncentration [S] >> Km (= 1.8 μM) gäller
v0 = Vmax = 3 μM/min (1p)
b) [S] = Km så v0 = Vmax/2 , eller 1.5 μM/min (1p)
c) Eftersom Km och Vmax är kända, kan Michaelis-Menten ekvationen användas för att
beräkna v0 vid varje substratkoncentration. v0 = Vmax [S] / ( Km + [S] )
För [S] = 0.2 μM gäller: v0 = (3 μM/min) (0.2 μM) / (1.8 μM + 0.2 μM) =
= 0.6/2.0 μM/min = 0.3 μM/min (1p)
Sidan 5 av 10
9. Enzymatiska processer är reglerade för att de ska ske vid rätt tid och på rätt plats.
Genom kontroll av genuttryck, dvs hur ofta en gen läses, bestäms hur många
molekyler som ska bildas av ett visst enzym. Dessutom kan aktiviteten hos enskilda
enzymmolekyler regleras med olika mekanismer. De tre viktigaste är:
a) Alloster reglering; b) Protein-fosforylering; c) Proteolytisk aktivering.
Beskriv kortfattat hur de fungerar och ange för var och en om den är reversibel eller
irreversibel (1.5p för varje korrekt svar).
d) Vilka steg i en metabolisk väg brukar vara reglerade? (0.5p)
(5 p)
Svar: a) Alloster reglering. Den reglerande molekylen binder på särskild regulatorisk
plats i enzymet och påverkar aktiviteten genom konformationsförändringar i aktiva
ytan (1p). Oftast oligomera proteiner. Reversibel (0.5p).
b) Fosforylering. Genom att sätta på (kinaser) och plocka bort (fosfataser)
fosfatgrupper kan enzymets aktivitet påverkas (1p). Reversibel (0.5p).
c) Proteolytisk aktivering. Enzymet syntetiseras som ett inaktivt proenzym (zymogen)
och blir aktivt först när en del av peptidkedjan hydrolyserats/klyvts av ett
proteas/peptidas (1p). Irreversibel (0.5p).
d) Metaboliskt irreversibla steg brukar regleras, dvs reaktioner som frigör mycket
energi. (0.5p)
10. Aspartatkarbamoylas katalyserar omvandlingen av aspartat och karbamoylfosfat
till karbamoylaspartat. Enzymet aktiveras kooperativt av båda substraten. En
bisubstratanalog, PALA, inhiberar enzymet vid höga koncentrationer, men aktiverar
enzymet vid låga koncentrationer. Förklara detta fenomen!
(2 p)
Svar: Aspartatkarbamoylas är ett allostert enzym som består av flera subenheter.
PALA binder starkt till aktiva ytan (bisubstratanalog). Vid höga halter binder PALA
till samtliga aktiva ytor och blockerar dessa (kompetitiv inhibering) (1p). Samtidigt
skiftar PALA aspartatkarbamoylas från den inaktiva (T) till den aktiva (R) formen.
Vid låga halter av PALA förblir en del aktiva ytor fria samtidigt som enzymet
aktiveras allostert (1p).
11. Kanaler, pumpar, lipider, membraner, signalöverföring:
a) Vad är skillnaden mellan aktiv och passiv transport av små molekyler genom lipidmembraner? (1p)
b) Ge två exempel på hur ett lösligt protein kan associera till lipidmembraner. (1p)
c) Vid hormonell kontroll och i många sinnesceller sker signalöverföring med 7TMreceptorer, G-proteiner och adenylatcyklas. Rita schematiskt hur proteinerna är
organiserade vid cellmembranet, och beskriv kortfattat hur en signal produceras av
receptor, trimert G-protein och adenylatcyklas? Hur sker signalförstärkningen i denna
kedja? Vad kallas den typen av signalförstärkning? (3p)
(5 p)
Svarsmall:
a) Aktiv transport sker över/genom ett membran mot en koncentrationsgradient
(koncentrationen m.a.p. den typ av molekyl som skall transporteras) och kräver energi
(0.5p). Passiv transport sker med en koncentrationsgradient, dvs
koncentrationsutjämnande, och utnyttjar den lagrade energin i gradienten (0.5p).
Sidan 6 av 10
b) Exempel på mekanismer för association av protein till membran: GPI-ankare (Cterminal), palmitoylering (på cystein), farnesylering (på cystein), myrostylering (Cterminal), association till annat redan membranbundet protein (0.5p per exempel, max
1p)
c) Korrekt skiss med 7TM-receptor
integrerad i membranet, med G-protein
bunden på insidan bestående av alfa,
beta, gamma-subenheter, och
adenylatcyklas integralt i membranet
(0.5p). Aktivering av en receptor, t.ex.
genom binding av epinefrin (adrenalin)
leder till en förändring på insidan av
membranet som aktiverar G-proteinet
(0.5p). Den aktiverade receptorn
fungerar som en G-nukleotidutbytare
vilket medför att G-proteiner byter ut
GDP mot GTP (0.5p) när alfasubenheten dissocieras från betagamma-subenheterna och kan röra sig
längs membranet. Den aktiva alfasubenheten med GTP kan genom att binda till adenylatcyklas göra detta enzym aktivt
varvid cAMP bildas (0.5p). Ökad mängd cAMP sätter igång flera olika processer i
cellen, t.ex. aktiverar proteinkinas A.
Vid varje steg kan flera molekyler aktiveras vilket åstadkommer en förstärkning.
Varje receptor aktiverar flera G-proteiner, varje G-protein aktiverar flera
adenylatcyklaser osv. (0.5p). Det kallas kaskadeffekt (0.5p).
12. Är det möjligt att bilda glukos (nettosyntes av glukos) från fettsyrorna nedan.
Motivera dina svar.
a) 18:0 dvs. CH3(CH2)16COOH (2p)
b) 17:0 dvs. CH3(CH2)15COOH (2p)
(4 p)
Svarsmall:
a) Nej. Vid oxidation av jämna kolkedjor bildas acetyl-CoA via beta-oxidationen. I
citronsyra-cykeln kondenserar acetyl-CoA och oxaloacetat och bildar därmed citrat.
Därefter oxideras totalt två koldioxid bort i citronsyra cykeln viket medför att de två
kol som tillförts citronsyra cykeln (som acetyl-CoA) oxideras bort och kan därmed
inte utnyttjas för nettosyntes av glukos. (2p)
b) Ja. Men i mycket begränsad omfattning. Udda fettsyror oxideras även dessa via
beta-oxidationen ända tills det återstår tre kol, propionyl-CoA. Propionyl-CoA har sin
”inkörsport” vid succinyl-CoA i citronsyracykeln dvs. citronsyracykeln erhåller 4st
extra kol som därmed kan utnyttjas för syntes av glukos via glukoneogenesen. (2p).
13. Vid exempelvis en kraftig löpträning kommer musklerna att arbeta anaerobt (brist
på syre). Vid fortsatt kraftigt muskelarbete ansamlas en metabolit som bland annat
sänker muskelns prestationsförmåga.
a) Vad är det för metabolit (ämne) som bildas i musklerna? (1p)
b) Hur omhändertar kroppen denna metabolit? Rita en figur och ange vilka
metaboliska vägar som är involverade (2p).
Sidan 7 av 10
(3 p)
Svarsmall:
a) laktat eller mjölksyra. (1p)
b) mjölksyran transporteras till levern (1p) där den omvandlas till glukos via
glukoneogenes. (Cori-cykeln) (1p).
14. a) Vilket av följande påståenden beskrivs bäst av reaktionen som katalyseras av ett
kinas? Endast ett alternativ får anges) (1p)
1. Adenylering
2. Karboxylering
3. Hydrolys
4. Fosfolys
5. Fosforylering
b) I cellen fungerar biotin som bärare (carrier) av vad? (Endast ett alternativ får anges)
(1p)
1. Acetyl-grupper
2. Karboxyl-grupper
3. Elektroner
4. Metyl-grupper
5. Phosphoryl-grupper
c) Vad är ubiquitin? (Endast ett alternativ får anges) (1p)
1. En aminosyra involverad fotosyntesen
2. Ett protein involverat i “protein turnover”
3. En kolhydratintermediär i pentosfosfat-shunten
4. Ett B-vitamin involverat i proteinkatabolismen
(3 p)
Svarsmall
a) 5. Fosforylering (1p); b) 2. Karboxyl-grupper (1p); c) 2. Ett protein involverat i
“protein turnover” (1p)
15. ”Så fungerar ämnesomsättnigen på molekylär nivå.”
Ovan ser du titeln på den bok som studenterna i biokemi vid ett universitetet inom EU
skall skriva som sitt examensarbete. Ditt bidrag till denna uppgift är att skriva en
”summary” där du kortfattat skall beskriva hur glukos omhändertas i levercellen efter
att en välkomponerad måltid nyligen har ätits. (Reaktionsvägarna behöver ej anges i
detalj. Max. 1/2 A4-sida).
(6 p)
Svarsmall:
Merparten av det glukos som tas upp av tarmen transporteras vidare till levern.
Levern kan därmed använda glukos för sin egen energiförsörjning genom att bryta
ned glukos till pyruvat via glykolysen.
Pyruvat oxideras vidare i citronsyracykeln och i den oxidativa fosforyleringen till
koldioxid och vatten varvid energi i form av ATP erhålls.
Efter måltiden är glukosnivåerna höga levern kommer att syntetisera glykogen som
lagras i levern.
När stora mängder av glukos oxideras kommer citratkoncentrationen i
citronsyracykeln att öka vilket medför att citrat transporteras ut till cytosolen. I
cytosolen klyvs citratet till oxalacetat och acetyl-CoA som används för fettsyrasyntes.
För att fettsyrasyntesen skall kunna ske måste stora mängder NADPH finnas
Sidan 8 av 10
tillgängliga. NADPH erhålls från oxidationen av glukos via pentos-fosfat skytteln
samt från karboxyleringen av malat till pyruvat. (6p, 1p för varje kursiverad punkt).
16. Växter och en del bakterier kan utvecklas och tillväxa med endast acetat som
substrat. Förklara varför och jämför med varför inte människan kan det.
(4 p)
Svarsmall:
I glyoxysomen finns glyoxylat-cykeln belägen. Där sker en kondensering av
oxaloacetat och acetyl-CoA på samma sätt som i TCA-cykeln (1p) men det spjälkas
inte av någon koldioxid som i TCA-cykeln. I glyoxylat-cykeln spjälkas citrat till
glyoxylat och succinat istället för att oxideras (1p). Succinatet kan omvandlas till
exempelvis kolhydrater genom en kombination av TCA-cykeln och glukoneogenes
(1p). Hos människa kan inte acetat molekylerna användas för nettosyntes av glukos
eftersom acetyl-CoA oxideras i citronsyra-cykeln till koldioxid (1p).
17. När glukos bryts ner via glykolysen brukar energiutbytet anges till 30-32 ATP per
glukosmolekyl. Förklara varför det inte anges ett exakt värde.
(3 p)
Svarsmall:
När NADH som producerats i cytosolen (glykolysen) transporteras in i via malat
aspartat skytteln överför elektronerna från cytosoliskt NADH till mitokondriellt
NADH som i sin tur genererar 2.5 ATP i andningskedjan. (1p)
Om elektronerna från cytosoliskt NADH transporteras in i mitokondrien via glycerolfosfat skytteln lämnas elektronerna till FAD ( i glycerol 3-fosfat dehydrogenaset). Det
bildade mitokondriella FADH2 lämnar sina elektroner till koenzym Q i andningkedjan
och 1.5 ATP genereras per FADH2 molekyl.(1p) Eftersom det är två NADH som
bildas i glykolysen per glukos kommer det att generera totalt 5 ATP via malat aspartat
skytteln och 3ATP via glycerol-fosfat skytteln. (1p)
18. a) Rita schematiskt hur huvudkomponenterna i ljusreaktionen sitter i
tylakoidmembranet och visa för den icke-cykliska fotofosforyleringen var ljusenergin
tas upp, var elektronerna kommer ifrån, vilken väg elektronerna transporteras, var
elektronerna slutligen tar vägen samt hur proton-gradienten genereras. (5p)
b) Hur skiljer sig den cykliska fotofosforyleringen från den icke-cykliska? Vilken väg
transporteras elektronerna? (2p)
(7 p)
Svarsmall:
e-
eFotosystem II
eCytokrom bf
-komplex
Sidan 9 av 10
Fotosystem I
ATPsyntas
a) I figuren ska finnas fotosystem II (PS II, P680) (0.5p), cytokrom bf-komplex (0.5p)
och fotosystem I (PS I, P700) (0.5p).
Max 1.5 p till för: antennkomplex eller LHC (light harvesting complex) (0.5p), syregenererande komplex (0.5p), plastokinon-pool (0.5p), plastocyanin (0.5p), ferredoxin
(0.5p).
Elektrontransport från vatten via vattenspjälkande komplex (PSII), cyt b/f-complex,
PSI, ferredoxin till NADP+ (1p).
Protongradient genereras genom transport av protoner från stroma till lumen främst i
PSII, plastokinon-poolen, samt cytb/f-komplexet. Denna transport resulterar i en pHskillnad (pH högt i stroma och lågt i lumen, som driver ATP syntes (1p)
b) Cyklisk elektrontransport leder till syntes av ATP utan samtidig reducering av
NADP+ till NADPH medan icke-cyklisk elektrontransport producerar både ATP och
reducerat NADPH (1p).
I cyklisk elektrontransport förs elektroner från ferredoxin till plastokinonpoolen,
vidare till cytokrom b/f-komplexet, till fotosystem I och tillbaka till ferredoxin d.v.s.
PSII deltar ej (1p). Detta driver en protonpump/ger upphov till en protongradient, som
i sin tur driver ATP-syntes.
19. Redogör för enzymet Rubiscos roll i a) fotosyntetisk kolfixering (1p) och b) det
globala kolkretsloppet (1p).
c) Vilken egenskap hos Rubisco gör att utbytet från fotosyntesen kan variera
avsevärt? (1p)
(3 p)
Svarsmall:
a) Enzymet Rubisco katalyserar den reaktion i vilken atmosfäriskt koldioxid (CO2)
fixeras i organiska föreningar. (CO2 binds först till ribulos-1,5-bisfosfat, som spjälkas
till (2 molekyler) 3-fosfoglycerat. Den senare föreningen omvandlas vidare i
Calvincykeln till socker eller stärkelse) (1p).
b) Rubisco katalyserar den enda betydande reaktion där atmosfäriskt kol binds i
organiskt kol. Detta betyder att allt kol i kretsloppet någon gång har besökt enzymets
aktiva yta (1p).
Rubisco katalyserar en konkurrerande reaktion, där luftens syre binds till organiska
föreningar. Produkten från oxygeneringsreaktionen, fosfoglycerat, omvandlas i flera
steg i fotorespirationen (1p).
Sidan 10 av 10