Proteinernas uppbyggnad, funktion och indelning

Proteinernas uppbyggnad,
funktion och indelning
Niklas Dahrén
Proteiner
ü  Namnet protein härstammar från det grekiska ordet ”protos” som betyder ”den första”. ü  Anledningen 5ll namnet är a6 proteiner 7digt ansågs vara det kanske vik7gaste ämnet i människokroppen. ü  Om vi tar bort allt va9en i en cell och sedan väger cellen så kommer cellens proteiner utgöra ca 50 % av vikten. ü  I en enda cell kan det finnas 10 000 olika sorters proteiner. ü  E9 äldre namn på proteiner är ”äggviteämnen” eBersom äggvitor består av en hög andel protein. Äggvitan fungerar som e6 vik7gt näringsförråd för fågelfostret. Proteiner är uppbyggda av ett stort antal
aminosyror
ü  Proteiner är framförallt uppbyggda av e6 stort antal aminosyror (minst 50 st men oBa flera hundra eller ännu mer) som si6er bundna 7ll varandra i en eller flera långa kedjor. Varje aminosyrakedja kallas för en polypep7d. ü  Polypep5dkedjan (eller kedjorna) är veckad på e6 specifikt sä6 vilket medför a6 proteinet får en specifik 3-­‐dimensionell struktur. ü  Strukturen av proteinet bestämmer vilken funk7on proteinet har. Bildkälla: "1GZX Haemoglobin" by Zephyris at English Wikipedia -­‐ Transferred from en.wikipedia to Commons.. Licensed under CC BY-­‐SA 3.0 via Commons -­‐ h6ps://
commons.wikimedia.org/wiki/File:1GZX_Haemoglobin.png#/media/File:1GZX_Haemoglobin.png Aminosyrornas uppbyggnad
Ensam väteatom ü 
Aminogrupp Karboxylgrupp Sidokedja (R-­‐grupp) Bilden visar den generella bilden över en aminosyras uppbyggnad. Det finns dock många olika aminosyror med olika strukturer. Aminogruppen, karboxylgruppen, den ensamma väteatomen lika för alla aminosyror. Det som skiljer sig åt och den centrala kolatomen (alfa-­‐kolet) är dock är sidokedjan (R-­‐gruppen). Sidokedjan är specifik för varje aminosyra och kan se ut på många olika sä6. Det är också sidokedjan som gör a6 olika aminosyror kan ha olika egenskaper (t.ex. olika isoelektrisk punkt eller olika löslighet i va6en). Bildkälla: "Amino acid zwi6erions" by TimVickersvector version byGYassineMrabetTalk✉ -­‐ from Amino acid zwi6erions.png made by TimVickers.. Licensed under CC BY 3.0 via Wikimedia Commons -­‐ h6ps://commons.wikimedia.org/wiki/File:Amino_acid_zwi6erions.svg#/media/File:Amino_acid_zwi6erions.svg Aminosyror uppträder oftast som
zwitterjoner (amfojoner)
bild 1 visar. Istället uppträder aminosyror ü  Aminosyror har väldigt sällan utseendet som oBast som zwi6erjoner (kallas även för amfojoner) som bild 2 visar. Zwi6erjoner är joner som har både en posi7v och en nega7v laddning. Karboxylgruppen är nega7vt laddad medan aminogruppen är posi7vt laddad (de6a är d et vanligaste 7llståndet). ü  Karboxylgruppen är en svag syra vilket innebär a6 den, vid moderata pH-­‐värden, har avge6 fall nega7vt laddad; COO-­‐. en proton. Karboxylgruppen är därför i normala ü  Aminogruppen är en svag bas vilket innebär a6 den, vid moderata pH-­‐värden, har tagit upp en proton. Aminogruppen är därför i normala fall posi7vt laddad; NH3+. Bildkälla: "Amino acid zwi6erions" by TimVickersvector version byGYassineMrabetTalk✉ -­‐ from Amino acid zwi6erions.png made by TimVickers.. Licensed under CC BY 3.0 via Wikimedia Commons -­‐ h6ps://commons.wikimedia.org/wiki/File:Amino_acid_zwi6erions.svg#/media/File:Amino_acid_zwi6erions.svg Aminosyran lysin som zwitterjon
Bildkälla: "Lysine fisher structure and 3d ball" by GYassineMrabetTalk✉This image was created with PyMOLThis vector image was created with Inkscape. -­‐ Own work. Licensed under CC BY 3.0 via Wikimedia Commons -­‐ h6ps://commons.wikimedia.org/wiki/File:Lysine_fisher_structure_and_3d_ball.svg#/media/File:Lysine_fisher_structure_and_3d_ball.svg Aminosyror
ü  Över 500 aminosyror är kända. ü  20 aminosyror ingår i de proteiner som bygger upp våra celler. ü  9 av dessa 20 aminosyror är essen5ella (10 för barn) vilket innebär a6 vi måste inta dessa vida födan (kan ej bildas i kroppen). u5från sidokedjans egenskaper: ü  De 20 aminosyrorna delas in i 4 grupper § 
§ 
§ 
§ 
Opolära sidokedjor. Polära, oladdade sidokedjor. Posi7vt laddade sidokedjor (basiska). Nega7vt laddade sidokedjor (sura). Aminosyrorna delas in i 4 grupper utifrån
sidokedjornas struktur
Opolära sidokedjor: Alanin, Glycin, Valin, Leucin, Isoleucin, Prolin, Fenylalanin, Tryptofan, Me7onin Tryptofan Polära, oladdade sidokedjor: Cystein, Serin, Treonin, Tyrosin, Asparagin, Glutamin Serin Nega5vt laddade Posi5vt laddade sidokedjor (sura): sidokedjor (basiska): Asparaginsyra, Glutaminsyra Glutaminsyra Lysin, Arginin, His7din Arginin Aminosyror kopplas ihop med varandra till
proteiner i s.k. kondensationsreaktioner
ü  I kondensa5onsreak5oner kopplas 2 ämnen ihop sam7digt som va6en bildas. ü  Karboxylgruppen på den ena aminosyran reagerar med aminogruppen på den andra aminosyran. I reak7onen bildas en va6enmolekyl och därför kallas reak7onen för en kondensa7onsreak7on. ü  Bindningen som uppstår mellan kolatomen och kväveatomen kallas för en pep7dbindning. Proteinet har en N-terminal och en
C-terminal
N-­‐terminal C-­‐terminal Obs. Bilden visar egentligen en tripep7d. Proteiner har många fler aminosyror. ü  Alla proteiner inleds med en aminosyra som har en fri aminogrupp. Den aminosyran kallas därför proteinets N-­‐terminal. När vi anger sekvensen av aminosyror i e6 protein så börjar vi all7d med N-­‐terminalen. ü  I den andra änden av proteinet har vi en aminosyra med en fri karboxylgrupp. Den aminosyran kallas därför för C-­‐terminalen. Proteinerna kan delas in i 2
huvudgrupper
ü  Globulära proteiner (ak5va proteiner): De g lobulära proteinerna bildar sfäriska molekyler och är "ak7va" proteiner (7ll exempel enzymer och transportproteiner). Globulära proteiner löser sig i va6en och har vanligtvis många olika sekundärstrukturer. Hemoglobin är e6 exempel på e6 globulärt protein. Hemoglobinet finns i erytrocyterna och binder syre. ü 
Hemoglobin Fiberproteiner (strukturproteiner): Fiberproteinerna kännetecknas av långa, raka kedjor. hår, naglar och bindväv och hjälper på så sä6 De är passiva ”strukturelement” i 7ll exempel 7ll a6 bygga upp kroppens olika vävnader. F iberproteiner ger styrka och flexibilitet, är olösliga i va6en och har för det mesta bara en enda sekundärstruktur. Kollagen är e6 exempel på e6 fiberprotein. Kollagen är det vanligaste proteinet i kroppen och bygger upp bindväven, benvävnaden etc. Kollagen Bildkällor: "Collagentriplehelix". Licensed under CC BY-­‐SA 3.0 via Commons -­‐ h6ps://commons.wikimedia.org/wiki/File:Collagentriplehelix.png#/media/
File:Collagentriplehelix.png och "1GZX Haemoglobin" by Zephyris at English Wikipedia -­‐ Transferred from en.wikipedia to Commons.. Licensed under CC BY-­‐SA 3.0 via Commons -­‐ h6ps://commons.wikimedia.org/wiki/File:1GZX_Haemoglobin.png#/media/File:1GZX_Haemoglobin.png Olika typer av globulära proteiner och
deras funktioner
ü  Enzymer: Många proteiner fungerar som enzymer vilket innebär a6 de kan katalysera en kemisk reak7on (påskynda reak7onen) utan a6 själva förbrukas. Laktas är e6 enzym som spjälkar disackariden laktos (mjölksocker) 7 ll monosackariderna glukos och galaktos. ü 
ü 
Reglerande proteiner: Proteiner som kan påverka och förändra en cells ak7vitet, t.ex. ak7vera e6 specifikt protein i cellen eller öka u6rycket av en specifik gen. Insulin kan t.ex. ak7vera vesiklar som innehåller GLUT4-­‐proteiner, vilket gör a6 cellen kan ta upp glukos från blodet. Ex. på reglerande proteiner är framförallt olika hormoner i blodet men även olika typer av signalproteiner inu7 cellerna. Förrådsproteiner: Det finns proteiner som k an lagra ämnen och frigöra dem vid behov. Till exempel myoglobin som lagrar syre i muskelceller och gluten som lagrar kväve i vetekornet. ü  Transportproteiner: Många proteiner fungerar som transportörer av andra ämnen. I blodet finns hemoglobin som transporterar syre, transferrin som transporter järn, albumin som transporterar fe6syror och prealbumin som transporterar hormonerna tyroxin (T4) och trijodtyronin (T3). Olika typer av globulära proteiner och
deras funktioner
ü  Försvarsproteiner: De vita blodkropparna, l eukocyterna, utsöndrar an7kroppar och andra försvarsproteiner för a6 bekämpa virus och bakterier. ü  Receptorer: Receptorer är proteiner som oBa si6er i eller utanpå cellmembranet och som binder 7ll sin receptor startar en olika hormoner kan binda 7ll. När hormonet signaltransduk7on inu7 cellen som leder 7ll a6 cellen på olika sä6 ändrar sin ak7vitet. Insulinreceptorn startar en signaltransduk7on i cellen när hormonet insulin binder 7ll receptorn. ü 
Motorproteiner: E6 motorprotein är e6 protein som kan röra sig över en yta och hjälper oBa 7ll a6 förfly6a olika saker i cellen. Motorproteinet ”myosin” som finns i våra muskelfibrer a6 hela muskelfibern dras samman. ”Dynein” förskjuter de s.k. ”ak7nfilamenten” vilket gör förfly6ar kromosomerna under celldelningen och fly6ar även cellens organeller. Många motorproteiner binder 7ll och utny6jar cellskele6et för a6 kunna förfly6a olika molekyler eller organeller i cellen. Proteiner har ofta andra ämnen bundna
till sig
Proteiner: Glykoproteiner Lipoproteiner Hemoproteiner Fosfoproteiner Flavoproteiner Metalloproteiner Ämne som binder proteinet: Kolhydrater Lipider Hemgrupp (porfyrin + järn) Fosfatgrupper Flavinnukleo7der (FAD och FMN) Järn, zink, kalcium, selen etc. ü  Det ämne som binder 5ll proteinet är nödvändigt för a6 proteinet ska kunna uqöra sin specifika uppgiB. Glykoproteiner har kolhydrater
bundna till sig
ü  Många proteiner har genomgå9 en pos9ransla5onell modifiering där längre eller kortare kedjor av kolhydrater har bundit kovalent 7ll proteinet. Denna typ av proteiner kallas för glykoproteiner (eller proteoglykaner om mängden kolhydrater är mycket stor). ü  Glykoproteiner är vanliga i cellmembran och i blodet och har en rad olika funk7oner. I cellmembranet kan de t.ex. hjälpa 7ll a6 stabilisera membranstrukturen genom a6 kolhydratdelen s7cker ut från cellmembranet och skapar vätebindningar med det omgivande va6net. Glykoproteiner kan även fungera som receptorer i cellmembranet. Vissa glykoproteiner fungerar som hormoner i blodet. Polypep5dkedja Kolhydratmolekyl Hemoglobin innehåller hemgrupper med
järnjoner
ü  Det syrebindande proteinet hemoglobin består av totalt 4 polypep7dkejor, 2 alfakedjor och 2 betakedjor (röd och blå f ärg). och varje polypep7d binder även en ü  Varje polypep5dkedja kallas för en subenhet ”hemgrupp”. Hemgrupperna innehåller b l.a. järnjoner och behövs för a6 hemoglobinet ska kunna binda syre. Bildkälla: "1GZX Haemoglobin" by Zephyris at English Wikipedia -­‐ Transferred from en.wikipedia to Commons.. Licensed under CC BY-­‐SA 3.0 via Commons -­‐ h6ps://
commons.wikimedia.org/wiki/File:1GZX_Haemoglobin.png#/media/File:1GZX_Haemoglobin.png Vad är skillnaden mellan peptider,
polypeptider och proteiner?
är uppbyggda av en eller flera aminosyror. ü  Pep5der: E6 samlingsnamn för molekyler som ü  Monopep5der: 1 aminosyra. ü  Dipep5der: 2 aminosyror som är bundna 7ll varandra. ü  Oligopep5der: Fler än 3 aminosyror som är bundna 7ll varandra. som är bundna 7ll varandra. OBa dras ü  Polypep5der: En lång kedja med aminosyror gränsen vid minst 30 aminosyror för a6 det ska räknas som en polypep7d, men det finns lite olika defini7oner (ibland sä6s t.ex. gränsen vid 10 aminosyror). ü  Tripep5der: 3 aminosyror som är bundna 7ll varandra. ü  Proteiner: E6 protein består all7d av minst en polypep7dkedja och minst 50 aminosyror totalt, men de flesta proteiner är mer komplexa än så. Många proteiner består av flera polypep7dkedjor som är bundna 7ll varandra på olika sä6. Många proteiner kan även innehålla metalljoner eller andra ämnen som är vik7ga för a6 proteinet ska kunna uqöra sin uppgiB. Se gärna fler filmer av Niklas Dahrén: h9p://www.youtube.com/Kemilek5oner h9p://www.youtube.com/Medicinlek5oner