David Benbennick, Wikimedia Commons
Laboration
Proteiner kan koagulera
När ett protein koagulerar fälls det ut till fast olöslig form. I det här försöket ska du undersöka hur man kan få protein från äggvita att koagulera.
Säkerhet
Både syra och bas är frätande, iaktta försiktighet. En riskbedömning ges av undervisande
lärare.
Material
Ägg, 2 mol/dm3 saltsyra, 2 mol/dm3 natriumhydroxid, bägare 250 ml, provrör och pipetter
Utförande
1. Separera vitan från gulan och blanda äggvitan med vatten i bägaren.
2. Fyll ett provrör till hälften med lösningen av äggvita. Tillsätt syra, droppvis, tills det
sker något i provröret.
3. Upprepa med ett nytt provrör och bas. Vad sker med äggvitan då man ändrar på
blandningens pH?
4. Kan man till den syrabehandlade äggvitan (lågt pH) tillsätta lite natriumhydroxid
(och höja pH) och få tillbaka äggvitan till sin ursprungliga struktur?
Testa: Vad händer om man tillsätter mättad koksaltlösning (eller ammoniumsulfat,
(NH4)2SO4) till proteinet? Kontrollera om processen är reversibel genom att späda ut
lösningen med destillerat vatten.
Resultat och
utvärdering
Redovisa försöksresultaten och förklara orsakerna till vad det är som händer i försöken.
Fördjupningsuppgifter:
• Ta reda på fler exempel på proteiner som koagulerar.
• En mycket komplicerad process som involverar protein som koagulerar är när blodet
slutar rinna efter en sårskada. Ta reda på hur detta går till.
Laborationen har utarbetats av
Kemilärarnas resurscentrum, 2014.
Vux-projektet genomförs med stöd av Skolverket,
se www.bioresurs.uu.se/Vuxenwebben
Till läraren
Begrepp eleven ska ha kunskaper om efter laborationen:
•Koagulering
• Proteinerna byggs upp av av aminosyror som binder till varandra med peptidbindningar.
• Aminosyrorna skiljer sig åt beroende på vilka sidogrupper (-R) de har.
• Proteinstrukturen påverkar hur lösligt proteinet är i lösningsmedlet.
• Proteinstrukturen påverkas av pH.
Proteiner byggs upp av många aminosyror och bildar polypeptider som är kopplade till
varandra med peptidbindningar. Aminosyrorna skiljer sig åt beroende på deras sidogrupper (R-grupper). En del R-grupper är sura och innehåller minst en karboxylsyragrupp,
-COOH medan andra R-grupper är basiska och innehåller minst en aminogrupp -NH2.
I neutral lösning har många karboxylgrupper avgett sina protoner och gruppen får då en
negativ laddning (-COO-). Aminogrupperna har i stället tagit upp en proton och får en positiv laddning (-NH3+). Proteinernas struktur är beroende av lösningen pH. Är pH neutralt
uppstår elektrostatiska interaktioner mellan de positiva respektive negativa laddningarna
och ger upp till bindningar mellan kedjorna och bidrar på så sätt till proteinets struktur.
Strukturen bestämmer även hur lösligt proteinet är i lösningsmedlet. Sänker man pH blir
proteinet totalt sett mer positivt, bindningar bryts och proteinet ändrar struktur. Höjer
man pH blir proteinet i stället mer negativt och strukturen ändras även i detta fall. Proteinet
koagulerar, det fälls ut eftersom det inte längre är lösligt i vätskan (som i vårt fall är vatten).
Kroppens byggstenar är proteiner, vad skulle hända om man får syra eller bas i ögonen?
O
H3N
H
R1
O
O
aminosyra
H3N
H
R2
O
aminosyra
H3N
H
O H
N
R1 H
O
R2
O
dipeptid
Laborationen har utarbetats av
Kemilärarnas resurscentrum, 2014.
Vux-projektet genomförs med stöd av Skolverket,
se www.bioresurs.uu.se/Vuxenwebben