David Benbennick, Wikimedia Commons Laboration Proteiner kan koagulera När ett protein koagulerar fälls det ut till fast olöslig form. I det här försöket ska du undersöka hur man kan få protein från äggvita att koagulera. Säkerhet Både syra och bas är frätande, iaktta försiktighet. En riskbedömning ges av undervisande lärare. Material Ägg, 2 mol/dm3 saltsyra, 2 mol/dm3 natriumhydroxid, bägare 250 ml, provrör och pipetter Utförande 1. Separera vitan från gulan och blanda äggvitan med vatten i bägaren. 2. Fyll ett provrör till hälften med lösningen av äggvita. Tillsätt syra, droppvis, tills det sker något i provröret. 3. Upprepa med ett nytt provrör och bas. Vad sker med äggvitan då man ändrar på blandningens pH? 4. Kan man till den syrabehandlade äggvitan (lågt pH) tillsätta lite natriumhydroxid (och höja pH) och få tillbaka äggvitan till sin ursprungliga struktur? Testa: Vad händer om man tillsätter mättad koksaltlösning (eller ammoniumsulfat, (NH4)2SO4) till proteinet? Kontrollera om processen är reversibel genom att späda ut lösningen med destillerat vatten. Resultat och utvärdering Redovisa försöksresultaten och förklara orsakerna till vad det är som händer i försöken. Fördjupningsuppgifter: • Ta reda på fler exempel på proteiner som koagulerar. • En mycket komplicerad process som involverar protein som koagulerar är när blodet slutar rinna efter en sårskada. Ta reda på hur detta går till. Laborationen har utarbetats av Kemilärarnas resurscentrum, 2014. Vux-projektet genomförs med stöd av Skolverket, se www.bioresurs.uu.se/Vuxenwebben Till läraren Begrepp eleven ska ha kunskaper om efter laborationen: •Koagulering • Proteinerna byggs upp av av aminosyror som binder till varandra med peptidbindningar. • Aminosyrorna skiljer sig åt beroende på vilka sidogrupper (-R) de har. • Proteinstrukturen påverkar hur lösligt proteinet är i lösningsmedlet. • Proteinstrukturen påverkas av pH. Proteiner byggs upp av många aminosyror och bildar polypeptider som är kopplade till varandra med peptidbindningar. Aminosyrorna skiljer sig åt beroende på deras sidogrupper (R-grupper). En del R-grupper är sura och innehåller minst en karboxylsyragrupp, -COOH medan andra R-grupper är basiska och innehåller minst en aminogrupp -NH2. I neutral lösning har många karboxylgrupper avgett sina protoner och gruppen får då en negativ laddning (-COO-). Aminogrupperna har i stället tagit upp en proton och får en positiv laddning (-NH3+). Proteinernas struktur är beroende av lösningen pH. Är pH neutralt uppstår elektrostatiska interaktioner mellan de positiva respektive negativa laddningarna och ger upp till bindningar mellan kedjorna och bidrar på så sätt till proteinets struktur. Strukturen bestämmer även hur lösligt proteinet är i lösningsmedlet. Sänker man pH blir proteinet totalt sett mer positivt, bindningar bryts och proteinet ändrar struktur. Höjer man pH blir proteinet i stället mer negativt och strukturen ändras även i detta fall. Proteinet koagulerar, det fälls ut eftersom det inte längre är lösligt i vätskan (som i vårt fall är vatten). Kroppens byggstenar är proteiner, vad skulle hända om man får syra eller bas i ögonen? O H3N H R1 O O aminosyra H3N H R2 O aminosyra H3N H O H N R1 H O R2 O dipeptid Laborationen har utarbetats av Kemilärarnas resurscentrum, 2014. Vux-projektet genomförs med stöd av Skolverket, se www.bioresurs.uu.se/Vuxenwebben