LINKÖPINGS UNIVERSITET IFM/Kemi TENTAMEN I BIOKEMI 1 NKEA08, 9KE221, 9KE321, 9KE361 2011-12-16 kl. 14.00-18.00 Skriv endast en uppgift per blad. Redovisa beräkningar och motivera svar. Besvara delfrågor i tur och ordning. Hjälpmedel: miniräknare Ansvariga lärare: Magdalena Svensson (285686, 0704-090999) och Helena Herbertsson (285605, 0705-669944) 1. a) Rita följande tetrapeptid: Tyr-Ala-Pro-Glu vid pH 7. Rita/markera huvudkedja, sidokedjor, α-kol, N- och C-terminal. Ange även vilken nettoladdning tetrapeptiden har vid pH 7. (4p) b) Vad är skillnaden mellan att ange aminosyrasammansättning för en peptid och att ange aminosyrasekvensen? (2p) c) En vanlig sekundärstruktur hos proteiner är β-flak. β-flak finns av två olika typer, vilka? Ange även vilken typ av interaktioner som stabiliserar β-struktur. (2p) d) Vilken/vilka interaktioner/bindningar i ett protein förväntar du dig påverkas vid tillsatts av urea. Motivera! (2p) 2. a) Du önskar att med hjälp av gelfiltreringskromatografi separera fem proteiner med följande molekylvikter: 52 000, 35 000, 32 000, 22 000 respektive 14 000. Rita hur ett kromatogram skulle kunna se ut efter denna kromatografi under förutsättning att tre av proteinerna är baslinjeseparerade. Skriv ut enheter på axlarna samt visa var i kromatogrammet respektive protein återfinns. (3p) b) Du kontrollerar renheten av proteinerna från kromatografin ovan med SDSPAGE. Hur kan du utifrån resultatet från SDS-PAGE-analysen avgöra om ett visst protein är rent samt vilken molekylvikt det har. (3p) c) Kymotrypsin hör till gruppen proteolytiska enzymer. Vilken reaktion är det som kymotrypsin normalt katalyserar? (2p) d) Du studerar ett vattenlösligt globulärt protein. Du funderar nu på att göra några olika mutanter av proteinet. i) I det inre av proteinet finns en Phe som du vill byta ut. Vilken aminosyra bör du byta till om du vill ha en så liten påverkan av proteinaktiviteten som möjligt? Motivera! ii) På ytan av proteinet finns en Gly som ingår i en hårnålsögla. Vilken aminosyra bör du byta till om du vill ha en så stor påverkan av proteinaktiviteten som möjligt? Motivera! (2p) 3. a) En enzymkatalyserad reaktion påverkas bland annat av mängden substrat. Ju högre halt av substrat, desto snabbare går reaktionen till jämvikt. Men vid tillräckligt höga halter av substrat så sker inte längre någon hastighetsökning, varför? (3p) b) Ge två förslag på hur enzymers aktivitet specifikt kan regleras. (2p) c) Många reaktioner i cellen är energetiskt ogynnsamma. Vad innebär detta termodynamiskt? (1p) d) Hur kan en energetiskt ogynnsam reaktion fås att blir gynnsam? (1p) e) Du studerar hur protongradienten över innermitokondriemembranet påverkar ATP-syntesen. Vid dessa experiment tillsätter du en ”frikopplare” (frikopplare = ett ämne som förstör protongradienten). Vad kommer att ske med ATP syntesen då du tillsätter frikopplaren och varför? (3p) 4. a) Vad menas med en katabol resp. anabol process? b) Vilken typ av kemiska reaktioner katalyserar ett i) dehydrogenas? ii) karboxylas? (2p) (1p) c) Glykolysen inleder kolhydratmetabolismen. Var i cellen sker den, vad är slutprodukten och vad sker med denna i närvaro av syre respektive i våra muskler i frånvaro av syre? (2p) d) Vilket kontrollenzym är det viktigaste då det gäller att reglera glykolysens hastighet? (1p) e) Glukoneogenesen innebär att glukos bildas med andra ämnen som utgångspunkt. i) Varför är det viktigt att vi kan syntetisera glukos? ii) Vilken av processerna, glykolys eller glukoneogenes, är aktiv då [ATP] är hög? Motivera. (2p) f) Vad blir resultatet i ATP-ekvivalenter då 1 acetylCoA bryts ner i citronsyracykeln med efterföljande process i andningskedjan och vad bildas av kolinnehållet i acetylCoA? Redovisa dina beräkningar. (2p) 5. a) Citronsyracykeln är amfibol vilket innebär att den kan användas både i nedbrytande och biosyntetiska syften. Ge exempel på två andra ämnen förutom glukos som kan brytas ner via citronsyracykeln samt två ämnen som kan bildas utifrån intermediärer i citronsyracykeln. (2p) b) Beskriv vad som sker i den oxidativa fosforyleringen (ingående proteinkomplex, elektronernas väg, pH i olika delar av mitokondrien, slutlig e--acceptor). Hur kan elektrontransport leda till ATP-produktion och vilken roll spelar Q (ubiquinon)? (3p) c) Hur namnges följande fettsyra? CH3CH2CH2CH=CHCH2CH=CHCH2CH=CHCH2CH2COOH (1p) d) Fettsyrasyntesens hastighet regleras av acetylCoAkarboxylaskomplexet. i) Vilken produkt bildas i reaktionen som katalyseras av detta enzymkomplex och varför har detta enzym en unik möjlighet att kontrollera hela fettsyrasyntesens hastighet? Ange även hur aktiviteten hos enzymet påverkas i närvaro av palmitinCoA och förklara varför aktiviteten ökar eller minskar. (2p) 6. a) Serin, treonin och tyrosin är aminosyror som ofta spelar en nyckelroll i enzymer då de kan kovalent modifieras (dvs någon annan grupp kan kovalent fästas till dem), vilket kan leda till drastiska konformationsförändringar som i sin tur kan leda till en ökad eller minskad aktivitet. i) Vilken är den vanligaste formen av kovalent modifiering (som modifierar aminosyrorna ovan)? ii) Insulin är ett polypeptidhormon som påverkar glykogenmetabolismen. Hur påverkas glykogensyntesen respektive glykogennedbrytningen? Motivera. (2p) b) G-proteiner spelar en nyckelroll vid signaltransduktion. Hur är ett G-protein uppbyggt, hur aktiveras de och vad aktiverar de i sin tur, alltså vilken är deras roll i sekvensen som leder till kovalent modifiering av aminosyror i olika enzymer? (2p) c) Vilken typ av bindning i) håller ihop enskilda nukleotider i en DNA-kedja? ii) håller samman de två DNA-kedjorna i en DNA-molekyl? (1p) d) Virus kan innehålla enkelsträngat eller dubbelsträngat DNA. Vid analys av virusstammen X1520 fann man följande baskomposition; A=28, G=22, T=28, C=22. Vilken slutsats kunde man dra om virusets arvsmassa och varför? Motivera svaret. (1p) e) Jämför smälttemperaturen (Tm; den temperatur som krävs för att separera de två DNA-strängarna) för ett DNA-fragment, X, som innehåller 20% adenin med ett annat fragment, Y, som innehåller 30% adenin. Kommer temperaturerna att förhålla sig som i a, b eller c? Motivera ditt svar. a: Tm (Y) > Tm (X) b: Tm (X) > Tm (Y) c: Tm (Y) = Tm (X) (1p) f) Vad menas med att genetiska koden är degenererad? (1p) g) Vad sker vid translokaliseringssteget i translationen? (2p) Lösningsförslag NKEA08, 9KE221, 9KE321 & 9KE361: 1. a) Nettoladdning = -1 b) Aminosyrasammansättning talar om vilka aminosyror som ingår i en peptid eller ett protein. Aminosyrasekvens anger i vilken ordning (sekvens) aminosyrorna sitter. c) Parallell β-struktur och antiparallell β-struktur. Strukturen stabiliseras av Hbindningar mellan peptidgrupper. d) Urea är ett denatureringsmedel. Alla icke-kovalenta interaktioner i ett protein kommer att förstöras, exempelvis H-bindningar och jonbindningar. 2. a) Förslagsvis A280nm på y-axeln och fraktionsnummer på x-axeln. Separation efter storlek – störst först. Proteinerna med snarlik storlek (35 000 och 32 000) kommer inte att vara baslinjeseparerade. b) Separation med SDS-PAGE sker efter storlek, minst vandrar längst. SDS är en negativt laddad detergent som binder in till polypeptidkedjan. Ett band på en SDSPAGE gel anger att proteinet är rent (eller att det är flera proteiner men med samma storlek). Vandringlängden för ett visst protein är omvänt proportionell mot lg Mw. Med hjälp av referensproteiner med kända Mw kan Mw för ett ”okänt” protein bestämmas. c) Peptidbindningar klyvs C-terminalt om stora opolära sidokedjor. d) i) Inuti proteiner är det trångt och opolärt. Att byta mot en större och polär aminosyra skulle få den största negativa effekten. Så – vi letar efter något i samma storlek eller lite mindre än Phe och opolär. Leu, Ile, Met skulle kunna fungera bra. ii) Gly i en hårnålsögla går i princip inte att byta utan stor påverkan. Så- vad vi än byter till får vi en stor effekt. 3. a) Vid enzymkatalys binder enzymer in substrat/substraten till aktiva ytan. Närhet och orientering är förutsättning för katalys. Detta betyder att även om katalysen är snabb är aktiva ytan ockuperad av substrat någon tid. Då mängden substrat ökar kommer till slut alla enzymmolekyler att binda substrat, [E]tot = [ES]. Ytterligare ökning av substrat i detta läge kan inte ge någon ökning av katalyshastigheten. Den hastighet som uppnås då allt enzym är mättat med substrat kallas vmax. b) allosterisk kontroll, produktinhibering (spec.fall av allosterisk kontroll), zymogenaktivering c) Då ΔGo´ är större än 0. d) En ogynnsam reaktion kan kopplas till en gynnsam rektion, tex ATP-hydrolys. e) Syntes av ATP kommer att minska eller helt avta. Protongradienten driver ATPsyntesen. Delar av ATP-syntas (enzymkomplex som utför katalysen) fås att rotera beroende på protontransport över membranet. Denna rotation driver en konformationsförändring som i sin tur åstadkommer ATP-syntesen. 4. a) En katabol process är en nedbrytande process medan en anabol process är en syntetiserande process. b) i) oxidation ii) karboxylering, alltså addition av en karboxylgrupp till ett substrat. c) Glykolysen sker i cytosolen och slutprodukten är pyruvatjoner. Dessa omvandlas till acetylCoA som bryts ner vidare i citronsyracykeln i närvaro av syre. Då syretillgången är låg i våra muskler omvandlas pyruvat till laktatjoner. d) fosfofruktokinas e) Glukos är hjärnans främsta energikälla vilket gör att vid omständigheter då kroppen inte försörjs med näring i tillräcklig grad bör kroppen utifrån vanliga metaboliter kunna syntetisera glukos. f) Ska acetylCoA brytas ner krävs ett varv i citronsyracykeln. Detta innebär att det bildas 3 NADH och 1 FADH2 och 1 GTP. Detta motsvarar 3·2.5 + 1.5 + 1 ATP = 10 ATP. Av kolet bildas CO2. 5. a) Lipider bryts ner till fettsyror som i sin tur omvandlas till acetylCoA som bryts ner i citronsyracykeln och proteiner bryts ner till aminosyror som kan deamineras och ge en rad intermediärer i citronsyracykeln, såsom a-ketoglutarat, fumarat, oxaloacetat o s v. Utifrån citronsyracykelns intermediärer kan aminosyror, nukleotider, hem, klorofyll samt fettsyror bildas. b) Elektroner från NADH lämnas vid proteinkomplex I och vandrar sedan via ubiquinon till proteinkomplex III och IV där elektronerna lämnas till den slutliga e--acceptorn O2 varvid H2O bildas. Elektroner från FADH2 lämnas vid komplex II och vandrar också via ubiquinon till proteinkomplex III och IV för att slutligen hamna i vatten. Vid elektrontransport sker protonpumpning vid komplex I, III och IV. Detta leder till att pH blir lägre i mellanmembransutrymmet än i matrix och den uppbyggda pH-gradienten driver ATP-syntes då H+ strömmar tillbaka till matrix via ATP-syntas. Q (ubiquinon) är ett mobilt protein som bär elektroner mellan komplex I resp. II och proteinkomplex III. c) 14:34, 7, 10 d) Enzymet katalyserar bildandet av malonylCoA vilket är det initiala steget i fettsyrasyntesen så ändras dess aktivitet ändras förutsättningen för hela fettsyrasyntesen (”flaskhals”). PalmitinCoA: Komplexet inhiberas på grund av s k produktinhibering – finns redan mycket av produkten. 6. a) i) fosforylering ii) Syntesen stimuleras och nedbrytningen hämmas. Insulin utsöndras efter måltid då kroppen har gott om energi och då bör energin lagras till ett senare tillfälle. b) G-proteiner är heterotrimera, d v s består av a-, b- och c-subenheter. Ga binder en GDP i vilande läge och när G-proteinet aktiveras genom att en ligand binder till en receptor ersätts GDP med GTP. Ga-GTP aktiverar i sin tur adenylatcyklas vars produkt är cAMP som aktiverar protein kinas A (PKA) som fosforylerar andra enzymer. c) i) fosfodiesterbindningar ii) vätebindningar d) X1520 bör innehålla dubbelsträngat DNA eftersom innehållet av A=T och C=G e) Alternativ b är korrekt (Tm (X) > Tm (Y)). Smälttemperaturen ökar ju fler CCbaspar som DNA:t innehåller eftersom ett GC-baspar hålls ihop av tre vätebindningar vilket innebär att det krävs mer energi för att separera ett GC-baspar. f) En aminosyra har ofta mer än ett kodon (undantag Met). g) Translokeringen innebär att tRNA i P flyttas till E, tRNA med den växande polypeptidkedjan flyttas till P och mRNA matas fram motsvarande 3 ( kvävebaser så ny kod exponeras i A. Systemet är nu redo för en ny elongeringsrunda.